〔摘　要〕 目的研究人EB病毒诱导基因3(EBI3)蛋白氨基端的缺失是否影响人EBI3蛋白在哺乳动物细胞中的分泌,并探究人EBI3蛋白能否经由外泌体介导的非经典蛋白分泌途径分泌至胞外。方法将pcDNA3.1-EBI3-FLAG、pcDNA3.1-EBI3(1～135)-FLAG、pcDNA3.1-EBI3(125～230)-FLAG真核表达重组质粒分别转染至HEK 293T细胞中,Western blot检测相关蛋白在细胞中及细胞培养液中的表达情况;分别收集转染了上述重组质粒的HEK 293T细胞的培养液,提取外泌体,Western blot检测相关蛋白在外泌体中的表达情况。结果 Western blot结果表明,人野生型EBI3及其截短体重组蛋白在HEK 293T细胞中均能正常表达,细胞培养液中能够检测到EBI3与EBI3(1～135)蛋白的表达,但并不能检测到EBI3(125～230)蛋白的表达。HEK 293T细胞外泌体的Western blot结果表明,外泌体中仅能检测到EBI3蛋白的表达,而无法检测到EBI3(1～135)和EBI3(125～230)蛋白的表达。结论人EBI3及其截短体真核表达重组质粒均能在HEK 293T细胞中正常表达;人EBI3蛋白氨基端的缺失会抑制EBI3蛋白在哺乳动物细胞中的分泌,人EBI3蛋白能够通过外泌体介导的非经典分泌途径分泌至细胞外,而EBI3氨基端或羧基端的缺失都会导致这一过程受到阻碍。