〔摘　要〕 目的 通过研究酿酒酵母中脱氧羟腐胺赖氨酸合酶DHS(Dys1)的结构，揭示羟腐胺赖氨酸化修饰的分子机制，为人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)等高增殖性疾病的治疗提供理论基础和依据。方法 利用大肠埃希菌BL21表达系统，体外构建表达载体并表达Dys1。通过亲和层析、分子筛等方法分离纯化Dys1的蛋白质样品。在6%聚乙二醇(PEG) 8000、0.1 mol/L羟乙基哌嗪乙磺酸(Hepes) pH 6.5、8%乙二醇的条件下得到Dys1的锥形晶体。用X射线衍射晶体，用CCP4i、Coot软件解析2.8?分辨率下的Dys1三维晶体结构。结果 Dys1的整体结构为四聚体，活性口袋和辅因子NAD+结合位点位于每个单体之间，单体的核心部位形成一个罗斯曼折叠，构成活性位点的氨基酸残基具有高度保守性。结论 首次解析了Dys1的三维结构，发现了辅因子NAD+与酶的结合模式，证实了该酶四聚体的形式和N端的模体是其行使催化功能所必需的。