〔摘　要〕 目的构建乳铁蛋白抗菌-免疫调节融合肽(LIFP)表达载体,在E.coli BL21中诱导高表达并进行纯化。方法以乳铁蛋白抗菌肽(LfcinB)与乳源免疫调节肽(PGPIPN)的序列为参照,以连接臂(GGGGS)连接两种肽,设计LIFP基因,并在其5'端设计凝血酶FXa识别的酶切位点。将融合肽基因构建到表达载体pGEX-KG中,转化到E.coli BL21中,用IPTG低温诱导表达,通过AKTA层析系统纯化融合蛋白,Western blot进行鉴定。结果成功构建pGEX-KG-LIFP原核表达载体,并诱导其高表达。通过AKTA蛋白纯化系统,用亲和层析方法纯化,得到高纯度的融合蛋白。结论成功构建了LIFP表达载体,制备并纯化了LIFP,为进一步研究该肽功能和药物开发奠定基础。