〔摘　要〕 目的 探究提升羰基还原酶ChKRED20可溶性的方法并测定其酶学性质。方法 合成ChKRED20基因并转化至大肠杆菌BL21(DE3)中进行异源表达,通过增减和改变His-tag位置、改变发酵条件等研究蛋白可溶性,并进一步优化诱导时间、温度及IPTG浓度等以提升重组蛋白的表达,随后研究重组酶的酶学性质。结果 利用ChKRED20原核表达菌株,在大肠杆菌表达体系内去除His-tag并进行发酵条件优化,以获得最优可溶蛋白表达;无His-tag ChKRED20比携带N端和C端His-tag的蛋白酶活性分别提高了0.77和1.28倍;最适温度为55℃,最适pH为8.0;且该酶在较高温度下、碱性环境中仍具有较好的适应性。结论 去除His-tag及优化发酵条件可以大大提升ChKRED20在大肠杆菌中的可溶性。